【提問】競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響

A．Km上升，Vmax不變

B．Km不變，Vmax上升

C．Km下降，Vmax不變

D．Km下降，Vmax下降

E．Km上升，Vmax下降

選哪個？

【醫(yī)學教育網回答】學員lovis01，您好！您的問題答復如下：

應該選A。

Vmax的變化可以由米氏方程推算出來

米氏方程式V＝Vmax［S／Km＋［S］

a.米氏常數Km值等于酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。

b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關。

d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。

a.競爭性抑制劑：與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結合形成中間產物。如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用；磺胺類藥物由于化學結構與對氨基苯甲酸相似，是二氫葉酸合成酶的競爭抑制劑，抑制二氫葉酸的合成；許多抗代謝的抗癌藥物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（5-FU ）、6-巰基嘌呤（6-MP)等，幾乎都是酶的競爭性抑制劑，分別抑制四氫葉酸、脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。

Vmax不變，Km值增大

b.非競爭性抑制劑：與酶活性中心外的必需基團結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物的結合也不影響與抑制劑的結合。

Vmax降低，Km值不變

c.反競爭性抑制劑：僅與酶和底物形成的中間產物結合，使中間產物的量下降。

Vmax、 Km均降低

★問題所屬科目：口腔執(zhí)業(yè)醫(yī)師---醫(yī)學免疫學