免疫球蛋白結構：

　　1.免疫球蛋白的基本結構及其基因天然免疫球蛋白分子均含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的稱為重鏈，而分子量較小的為輕鏈。同一天然Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成完全相同。

　　人的Ig分子是由三個不連鎖的Igκ、Igλ和IgH基因所編碼。Igκ、Igλ和IgH基因定位于2號、22號和14號染色體上。

　　2.免疫球蛋白的功能區(qū)免疫球蛋白多肽鏈內的二硫鍵連接形成的110個氨基酸殘基組成的環(huán)狀結構稱為免疫球蛋白的結構域或功能區(qū)。重鏈和輕鏈靠近N端的約110個氨基酸的序列變化很大，稱為可變區(qū)（V區(qū)），靠近C端氨基酸序列相對穩(wěn)定的區(qū)域，稱為恒定區(qū)（C區(qū)）。重鏈和輕鏈的V區(qū)分別稱為VH和VL.VH和VL各有3個區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為高變區(qū)（HVR）或互補決定區(qū)（CDR），一般CDR3變化程度更高。

　　3.免疫球蛋白的酶解片段在一定條件下，免疫球蛋白分子肽鏈的某些部分易被蛋白酶水解為不同片段。木瓜蛋白酶水解IgG的部位是在鉸鏈區(qū)二硫鍵連接的2條重鏈的近N端，可將Ig裂解為兩個完全相同的Fab段和一個Fc段。一個Fab片段為單價，醫(yī)學教|育網(wǎng)搜集整理可與抗原結合但不形成凝集反應或沉淀反應，F(xiàn)c段無抗原結合活性，是Ig與效應分子或細胞相互作用的部位。胃蛋白酶作用于鉸鏈區(qū)二硫鍵所連接的兩條重鏈的近C端，水解Ig后可獲得一個F（ab‘）2片段和一些小片段pFc’。F（ab‘）2是可同時結合兩個抗原表位，故與抗原結合可發(fā)生凝集反應和沉淀反應。pFc’最終可被降解，無生物學作用。

　　4.免疫球蛋白的其他成分Ig輕鏈和重鏈除上述基本結構外，某些類別的Ig還含有其他輔助成分，分別是J鏈和分泌片。J鏈的主要功能是將單體Ig分子連接為多聚體。2個IgA單體由J鏈相互連接形成二聚體，5個IgM單體由二硫鍵相互連接，并通過二硫鍵與J鏈連接形成五聚體。IgG、IgD和IgE常為單體，無J鏈。分泌片又稱為分泌成分，以非共價形式結合于IgA二聚體上，使其成為分泌型IgA（SIgA）。分泌片具有保護分泌型IgA的鉸鏈區(qū)免受蛋白水解酶降解的作用，并介導IgA二聚體從黏膜下通過黏膜等細胞到黏膜表面的轉運。