免疫球蛋白（Ig）的結構可從多個方面進行劃分，主要包括基本結構、功能區(qū)、鉸鏈區(qū)以及特殊結構。

基本結構方面，免疫球蛋白的基本結構是由兩條相同的重鏈（H鏈）和兩條相同的輕鏈（L鏈）通過鏈間二硫鍵連接而成的四肽鏈結構，形似“Y”字形。重鏈分子量較大，根據重鏈恒定區(qū)的氨基酸組成和排列順序不同，可將免疫球蛋白分為5類，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，對應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量較小，可分為κ鏈和λ鏈兩型。

功能區(qū)又稱結構域，Ig的每條肽鏈可折疊成幾個球形結構域，每個結構域約由110個氨基酸組成，具有其獨特的功能。輕鏈有VL和CL兩個功能區(qū)；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個功能區(qū)；IgM和IgE的重鏈多一個CH4功能區(qū)。VH和VL是結合抗原的部位；CH和CL上具有部分同種異型的遺傳標記；IgG的CH2和IgM的CH3具有補體C1q結合點，可啟動補體活化經典途徑；IgG的CH3可與單核細胞、巨噬細胞、中性粒細胞、B細胞和NK細胞表面的Fc受體結合，IgE的CH2和CH3可與肥大細胞和嗜堿性粒細胞表面的Fc受體結合。

鉸鏈區(qū)位于CH1與CH2之間，富含脯氨酸，易伸展彎曲，能改變兩個Y形臂之間的距離，有利于兩臂同時結合兩個不同的抗原表位。

特殊結構包括J鏈和分泌片。J鏈是一條富含半胱氨酸的多肽鏈，主要功能是將單體Ig分子連接為多聚體。如IgM由J鏈連接形成五聚體，IgA由J鏈連接形成二聚體。分泌片是分泌型IgA（sIgA）分子上的一個輔助成分，由黏膜上皮細胞合成和分泌，它可以保護sIgA的鉸鏈區(qū)免受蛋白水解酶的降解，并介導sIgA的轉運。

綜上所述，免疫球蛋白的結構劃分是多維度的，這些不同的結構賦予了免疫