免疫球蛋白（Ig）是指具有抗體活性或化學(xué)結(jié)構(gòu)與抗體相似的球蛋白。其結(jié)構(gòu)具有以下特點(diǎn)：

從基本結(jié)構(gòu)來看，免疫球蛋白分子是由兩條相同的重鏈（H鏈）和兩條相同的輕鏈（L鏈）通過鏈間二硫鍵連接而成的四肽鏈結(jié)構(gòu)，稱為Ig的單體，是構(gòu)成免疫球蛋白分子的基本單位。重鏈分子量較大，約為50 - 75kD，根據(jù)重鏈恒定區(qū)的氨基酸組成和排列順序不同，可將Ig分為5類，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應(yīng)的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量較小，約為25kD，可分為κ鏈和λ鏈兩型。

免疫球蛋白的每條肽鏈可分為可變區(qū)（V區(qū)）和恒定區(qū)（C區(qū)）?？勺儏^(qū)是指輕鏈和重鏈近N端約110個(gè)氨基酸序列變化較大的區(qū)域。重鏈和輕鏈的可變區(qū)分別稱為VH和VL。在VH和VL中，各有3個(gè)區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為高變區(qū)（HVR）或互補(bǔ)決定區(qū)（CDR），分別用CDR1、CDR2和CDR3表示。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位，決定著抗體的特異性，負(fù)責(zé)識(shí)別及結(jié)合抗原。恒定區(qū)則是指輕鏈和重鏈近C端氨基酸序列相對穩(wěn)定的區(qū)域，分別稱為CL和CH。不同型別Ig的CL長度基本一致，但CH的長度不一。

此外，免疫球蛋白分子還存在鉸鏈區(qū)，位于CH1與CH2之間，富含脯氨酸，易伸展彎曲，能改變兩個(gè)Y形臂之間的距離，有利于兩臂同時(shí)結(jié)合兩個(gè)不同的抗原表位。同時(shí)，部分Ig還具有一些輔助成分，如J鏈和分泌片。J鏈?zhǔn)且粭l富含半胱氨酸的多肽鏈，主要功能是將單體Ig分子連接為多聚體。分泌片是由黏膜上皮細(xì)胞合成和分泌的一種含糖肽鏈，它可以保護(hù)分泌型IgA的鉸鏈區(qū)免受蛋白水解酶的降解，并介導(dǎo)IgA二聚體從黏膜下轉(zhuǎn)運(yùn)至黏膜表面。

綜上所述，免疫球蛋白獨(dú)特的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)賦予了其多樣